A transglutaminase microbiana é uma enzima utilizada na indústria alimentícia para alterar a consistência do alimento original, através da polimerização das proteínas. Uma das principais ações da transglutaminase é catalisar a ligação entre o grupo ε-amino de um resíduo de lisina com o grupo γ-carboxamida (acila) de um resíduo de glutamina, criando uma ponte intra ou intermolecular altamente resistente à proteólise. Isto resulta na formação de ligações covalentes entre aminoácidos da mesma proteína e entre várias moléculas de proteínas, promovendo a sua polimerização.
A transglutaminase microbiana começou a ser usada na indústria alimentícia para preparação de alimentos como o kamaboko, uma pasta de peixe tradicional no Japão. A realização de algumas pesquisas pelos laboratórios de pesquisa alimentar em Kawasaki (Life Science Laboratories) da Ajinomoto no Japão, no final dos anos 80 com a transglutaminase microbiana do Streptoverticillium mobaraense incentivou seu uso para outras aplicações. A polimerização de proteínas com a transglutaminase é utilizada na indústria de laticínios para diminuir a sinérese e aumentar a viscosidade e a consistência dos queijos de coalho e iogurtes. Já se demonstrou que o tratamento com a transglutaminase reduz a alergenicidade de alimentos como o trigo e o leite de vaca, sendo uma estratégia promissora para a criação de alergoides para dessensibilização.