Epitopo ou
determinante antigênico é a menor porção de
antígeno com potencial de gerar a resposta
imune. É a área da
molécula do antígeno que se liga aos
receptores celulares e aos
anticorpos. É o sítio de ligação específico que é reconhecido por um anticorpo ou por um receptor de superfície de um
linfócito T (TCR).
Cada antígeno pode conter um ou mais epitopos, sendo iguais ou diferentes. A presença de diferentes epitopos na superfície do antígeno pode desencadear uma produção de anticorpos com diferentes especificidades e a ativação policlonal de linfócitos T. Isso geralmente não acontece, porque somente uns poucos epitopos podem ativar a resposta imune. Essa supremacia de um determinado epitopo é chamada
imunodominância, e esse determinante antigênico com maior
reatividade recebe a denominação de
grupo imunodominante.
A imunodominância se deve ao fato de o grupo imunodominante estar localizado numa área exposta do antígeno, favorecendo um "bom encaixe", numa ligação tipo "chave-fechadura" que ocorre entre o epitopo e TCR ou entre epitopo e anticorpo. Um "bom encaixe" entre o determinante antigênico e o sítio de ligação do anticorpo ou do TCR depende de forças atrativas intermoleculares. Essas forças atrativas devem ser maiores que as repulsivas. A capacidade do grupo imunodominante formar uma ligação estável com o anticorpo ou com o TCR pode ser reversível se houver desequilíbrio entre as forças atrativas e repulsivas. A estabilidade do complexo antígeno-anticorpo ou antígeno-TCR depende da proximidade da ligação e está condicionada às
ligações químicas existentes.